内源性蛋白酶对人脑己糖激酶N-末端序列水解作用的研究

• 作者: 陈丽蓉
• 来源期刊: 生物技术
• 关键词: 己糖激酶 糖酵解 内源性蛋白酶 组织蛋白酶
• 年，卷（期）: 1999,（2）
• 所属期刊栏目: 论著
• 页码范围: 7-10
• 页数: 4页
• 字数: 2546字
• 语种: 中文
• DOI: 10.3969/j.issn.1004-311X.1999.02.003

摘要

在人脑己糖激酶N-末端设计和构建两个突变体,Tyr-10→Leu和Phe-11→Leu,在大肠杆菌中表达,并且分离纯化,通过对这两个突变体N-末端起始氨基酸的分析结果显示,它们均失去N-末端序列,酶切位点类似于糜蛋白酶,由此推断来自大肠杆菌表达后的人脑己糖激酶在制备纯化中N-末端序列是受到类似于来自溶酶体的组织蛋白酶的水解作用.