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摘要:
由发酵大豆(豆豉)分离纯化一种活性强的纤溶酶,采用硫酸铵盐析,Sephadex G-100和Sephacryl S-200色谱纯化的纤溶酶,在SDS-PAGE上呈一条蛋白带,Mr31000,等电点8.6±0.2.纯化倍数44倍,纯酶比活31020UK/mg,活性回收率68%.由于该酶具有较强的催化纤维蛋白原溶解的作用,因而有望成为一种新型抗血栓药物或预防血栓病的保健食品.
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文献信息
篇名 豆豉纤溶酶的纯化及其性质研究
来源期刊 药物生物技术 学科 医学
关键词 纤溶酶 纯化 豆豉 纳豆激酶
年,卷(期) 2000,(3) 所属期刊栏目 论文
研究方向 页码范围 149-152
页数 4页 分类号 R977.3
字数 3607字 语种 中文
DOI 10.3969/j.issn.1005-8915.2000.03.006
五维指标
作者信息
序号 姓名 单位 发文数 被引次数 H指数 G指数
1 童岩 23 235 6.0 15.0
2 臧莹安 11 170 4.0 11.0
3 阎家麒 5 260 3.0 5.0
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研究主题发展历程
节点文献
纤溶酶
纯化
豆豉
纳豆激酶
研究起点
研究来源
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引文网络交叉学科
相关学者/机构
期刊影响力
药物生物技术
双月刊
1005-8915
32-1488/R
16开
南京童家巷24号
28-243
1994
chi
出版文献量(篇)
2585
总下载数(次)
20
总被引数(次)
16135
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