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对硫磷真菌降解酶的分离纯化和性质
对硫磷真菌降解酶的分离纯化和性质
作者:
刘玉焕
钟英长
基本信息来源于合作网站,原文需代理用户跳转至来源网站获取
黑曲霉
对硫磷降解酶
纯化
摘要:
黑曲霉Aspergillus nigerY-8在液体培养基中30℃培养5d,其菌体用超声波破碎后,经硫酸铵沉淀、DEAE-纤维素层析、Sephadex-100凝胶过滤,得到凝胶电泳均一的对硫磷降解酶,其比活为6.94,提纯倍数为13.6倍,收率为17.4%.酶作用的最适温度是50℃,最适pH为7.5,在40℃以下和pH6.0~9.0之间稳定,此酶为单亚基蛋白,凝胶过滤法测得分子量为42000,含糖14.6%,SDS、Hg2+、Ag+、Fe3+对酶有强烈的抑制作用,金属螯合剂EDTA对酶活无影响.此酶对甲基对硫磷、敌敌畏、亚胺硫磷也有较好的降解作用,当以对硫磷为底物时,Km为0.43mmol/L,Vmax为1.24μmol@mg-1@min-1.
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文献信息
篇名
对硫磷真菌降解酶的分离纯化和性质
来源期刊
菌物系统
学科
生物学
关键词
黑曲霉
对硫磷降解酶
纯化
年,卷(期)
2000,(3)
所属期刊栏目
研究论文
研究方向
页码范围
377-382
页数
6页
分类号
Q936
字数
3111字
语种
中文
DOI
10.3969/j.issn.1672-6472.2000.03.015
五维指标
作者信息
序号
姓名
单位
发文数
被引次数
H指数
G指数
1
刘玉焕
中山大学生命科学学院生物化学系
19
540
11.0
19.0
2
钟英长
中山大学生命科学学院生物化学系
20
608
13.0
20.0
传播情况
被引次数趋势
(/次)
(/年)
引文网络
引文网络
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(0)
共引文献
(0)
参考文献
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节点文献
引证文献
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黑曲霉
对硫磷降解酶
纯化
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研究来源
研究分支
研究去脉
引文网络交叉学科
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菌物学报
主办单位:
中国科学院微生物研究所
中国菌物学会
出版周期:
月刊
ISSN:
1672-6472
CN:
11-5180/Q
开本:
16开
出版地:
北京市朝阳区北辰西路1号院3号中国科学院微生物研究所B401
邮发代号:
2-499
创刊时间:
1982
语种:
chi
出版文献量(篇)
3221
总下载数(次)
8
总被引数(次)
34143
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