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摘要:
将狂犬病毒核蛋白结构基因重组到原核表达质粒pMAL-C2X中,经IPTG诱导表达出的MBP-NP融合蛋白分子量约98 kD,用支链淀粉琼脂糖凝胶亲和层析纯化得到电泳均一的融合蛋白,融合蛋白用因子Xa裂解后,经Q-Sepharose离子交换层析可将MBP与NP分开,得到了电泳均一、分子量约56 kD的NP蛋白,经Western blot分析证实抗原性正确,为进一步利用NP蛋白制备抗体或单克隆抗体打下了基础.
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内容分析
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文献信息
篇名 MBP-狂犬病毒NP融合蛋白在大肠杆菌中的表达及NP的纯化
来源期刊 农业生物技术学报 学科 农学
关键词 狂犬病毒 核蛋白 原核表达 亲和层析 离子交换层析
年,卷(期) 2000,(1) 所属期刊栏目 研究报告
研究方向 页码范围 29-32
页数 4页 分类号 S188
字数 2644字 语种 中文
DOI 10.3969/j.issn.1674-7968.2000.01.006
五维指标
作者信息
序号 姓名 单位 发文数 被引次数 H指数 G指数
1 李伟 中国农业大学生物学院 190 2617 29.0 41.0
2 张曼夫 中国农业大学生物学院 32 287 9.0 16.0
3 张新梅 中国医学科学院基础医学研究所 3 9 2.0 3.0
4 王树蕙 中国医学科学院基础医学研究所 7 25 3.0 4.0
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研究主题发展历程
节点文献
狂犬病毒
核蛋白
原核表达
亲和层析
离子交换层析
研究起点
研究来源
研究分支
研究去脉
引文网络交叉学科
相关学者/机构
期刊影响力
农业生物技术学报
月刊
1674-7968
11-3342/S
大16开
北京海淀区圆明园西路2号中国农业大学生命科学楼1053室
2-367
1993
chi
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4211
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8
总被引数(次)
40364
论文1v1指导