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摘要:
将构建好的可表达GST融合蛋白的重组病毒AcMNPV-OCC--GST-6xHis-Etp28感染Sf9细胞,一定时间后取感染了病毒的细胞裂解物上清液进行SDS-PAGE分析,结果显示53kDa的融合蛋白(GST-6xHis-Etp28)呈不溶状态.在原有裂解液的基础上,加固体十二烷基肌氨酸钠至终浓度1.5%,并将Triton X-100的比例由1%提高到2%.SDS-PAGE结果显示至少有1/3的GST-6xHis-Etp28处于溶解状态,可溶性GST-6xHis-Etp28经亲合层析,53kDa的目标蛋白得到纯化.
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生物技术
蛋白
溶解性
融合标签
重组蛋白质
可溶性表达
纯化
内容分析
关键词云
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文献信息
篇名 GST融合蛋白在杆状病毒系统中表达的可溶性研究
来源期刊 中国病毒学 学科 生物学
关键词 GST融合蛋白 杆状病毒表达系统 可溶性分析
年,卷(期) 2000,(2) 所属期刊栏目 研究报告
研究方向 页码范围 143-148
页数 6页 分类号 Q939.4|Q786
字数 3716字 语种 英文
DOI
五维指标
作者信息
序号 姓名 单位 发文数 被引次数 H指数 G指数
1 李国清 华南农业大学动物医学系 94 489 12.0 15.0
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研究主题发展历程
节点文献
GST融合蛋白
杆状病毒表达系统
可溶性分析
研究起点
研究来源
研究分支
研究去脉
引文网络交叉学科
相关学者/机构
期刊影响力
中国病毒学
双月刊
1674-0769
42-1706/Q
武汉武昌区小洪山中区44号
eng
出版文献量(篇)
1732
总下载数(次)
0
相关基金
国家自然科学基金
英文译名:the National Natural Science Foundation of China
官方网址:http://www.nsfc.gov.cn/
项目类型:青年科学基金项目(面上项目)
学科类型:数理科学
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