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摘要:
合成引物扩增HIV-1 p24基因,并将其克隆到pQE-30质粒中,使其在大肠杆菌E.coli M15中以IPTG诱导高效表达,经SDS-PAGE分析,该表达产物约占菌体总蛋白20%,并且以可溶蛋白的形式存在于细菌裂解液上清之中.经镍离子柱亲和层析一步纯化,洗脱产物中p24蛋白纯度达95%.ELISA分析表明,该蛋白可与HIV感染者血清发生特异性免疫反应.以此蛋白交联Sepharose 4B,亲和层析纯化HIV感染者血清中的抗体,用所得抗体与HIV确认试剂反应,发现该纯化抗体仅与确认试剂中的p24蛋白反应.上述结果表明在大肠杆菌中已经高效表达了可溶性HIV-1 p24蛋白,该蛋白具有良好的抗原性.
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文献信息
篇名 HIV-1 p24蛋白在大肠肝菌中的高效可溶性表达、一步纯化及抗原性分析
来源期刊 中国病毒学 学科 医学
关键词 人类免疫缺陷病毒Ⅰ型(HIV-1) p24蛋白 基因表达 大肠杆菌
年,卷(期) 2000,(2) 所属期刊栏目 研究报告
研究方向 页码范围 116-121
页数 6页 分类号 R512.91
字数 3698字 语种 英文
DOI
五维指标
作者信息
序号 姓名 单位 发文数 被引次数 H指数 G指数
1 王海涛 军事医学科学院微生物流行病研究所 99 537 11.0 18.0
2 杜勇 军事医学科学院微生物流行病研究所 14 49 4.0 6.0
3 徐静 军事医学科学院微生物流行病研究所 33 422 10.0 20.0
4 童贻刚 军事医学科学院微生物流行病研究所 58 363 11.0 17.0
5 李敬云 军事医学科学院微生物流行病研究所 62 337 12.0 15.0
6 鲍作义 军事医学科学院微生物流行病研究所 34 223 9.0 13.0
7 鲁晏希 军事医学科学院微生物流行病研究所 1 5 1.0 1.0
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研究主题发展历程
节点文献
人类免疫缺陷病毒Ⅰ型(HIV-1)
p24蛋白
基因表达
大肠杆菌
研究起点
研究来源
研究分支
研究去脉
引文网络交叉学科
相关学者/机构
期刊影响力
中国病毒学
双月刊
1674-0769
42-1706/Q
武汉武昌区小洪山中区44号
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出版文献量(篇)
1732
总下载数(次)
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