球孢白僵菌凝乳弹性蛋白酶(BbPr1)的纯化与特性

• 作者: 卢晓风 夏玉先 杨星勇 王中康 裴炎
• 来源期刊: 菌物系统
• 学科: 生物学
• 关键词: 球胞白僵菌 昆虫病原真菌 凝乳弹性蛋白酶 纯化 特性
• 年，卷（期）: 2000,（2）
• 所属期刊栏目: 研究论文
• 页码范围: 254-260
• 页数: 7页
• 分类号: Q936
• 字数: 4935字
• 语种: 中文
• DOI: 10.3969/j.issn.1672-6472.2000.02.019

摘要

以几丁质为底物,加入基本盐培养基中,诱导球孢白僵菌(Beauveria bassiana)产生分解昆虫表皮的蛋白酶.诱导物中,蝉蜕诱导的蛋白酶总活性、比活较高,经超滤、离子交换层析、亲和层析、制备性IEF电洗脱纯化了一种有凝乳弹性蛋白酶(Prl)活性的蛋白酶BbPrl.经SDS-PAGE电泳银染后呈单带,HPLC凝胶过滤显示单峰.BbPrl为单体酶,分子量为33.6kD左右,pI为7.4.底物专一性测定显示,BbPrl能水解Phe或Leu形成的酰胺键和肽键.BbPrl可被PMSF抑制,表明其活性中心有Ser残基;BbPrl还可被胰凝乳蛋白酶抑制剂TPCK和凝乳弹性蛋白酶抑制剂TEI等所抑制;胰蛋白酶抑制剂Leupeptin和Epianstatin,及胃蛋白酶抑制剂Pepstain对BbPrl活性无影响.还研究了BbPrl的最适作用pH和pH稳定性.

作者信息

序号	姓名	单位	发文数	被引次数	H指数	G指数
1	裴炎	西南农业大学生物技术中心	76	2560	31.0	47.0
2	杨星勇	西南农业大学生物技术中心	22	876	16.0	22.0
3	卢晓风	西南农业大学生物技术中心	8	254	7.0	8.0
4	王中康	西南农业大学生物技术中心	12	417	11.0	12.0
5	夏玉先	西南农业大学生物技术中心	3	87	3.0	3.0