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摘要:
通过DE-52离子交换层析和Sephacryl S-300凝胶过滤等方法从小麦线粒体中纯化出了一种肌球蛋白,其重链分子量约为210 ku,与骨骼肌肌球蛋白Ⅱ的分子量相近(205 ku),并且可以被抗人骨骼肌肌球蛋白多克隆抗体识别.小麦线粒体肌球蛋白的ATP酶活性可以被鸡骨骼肌肌动蛋白丝激活,达到202.5 nmol/min@mg.此外,其ATP酶活性还可以被Ca2+激活,却不被高浓度的Ca2+抑制.结果表明小麦线粒体肌球蛋白与骨骼肌肌球蛋白具有一些相似的生化特性.
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文献信息
篇名 小麦线粒体肌球蛋白的纯化和特性分析
来源期刊 科学通报 学科 生物学
关键词 肌球蛋白 线粒体 纯化 ATP酶
年,卷(期) 2001,(21) 所属期刊栏目 简报
研究方向 页码范围 1809-1813
页数 5页 分类号 Q2
字数 4893字 语种 中文
DOI 10.3321/j.issn:0023-074X.2001.21.011
五维指标
作者信息
序号 姓名 单位 发文数 被引次数 H指数 G指数
1 阎隆飞 中国农业大学生物学院农业部植物生理生化实验室 19 408 9.0 19.0
2 刘国琴 中国农业大学生物学院农业部植物生理生化实验室 22 309 7.0 17.0
3 赵和平 中国农业大学生物学院农业部植物生理生化实验室 3 5 2.0 2.0
7 刘爱校 中国农业大学生物学院农业部植物生理生化实验室 2 59 1.0 2.0
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