棕尾别麻蝇幼虫肠道溶纤活性蛋白酶的分离纯化和性质

• 作者: 卢晓风 杨星勇 程惊秋 蒋书楠 裴炎
• 来源期刊: 中国昆虫科学（英文版）
• 关键词: 棕尾别麻蝇 溶纤活性蛋白酶 分离纯化 性质
• 年，卷（期）: 2002,（1）
• 页码范围: 41-50
• 页数: 10页
• 语种: 英文

摘要

从以富含纤维蛋白的血凝块为食物的棕尾别麻蝇幼虫肠道浸提液中分离纯化出3种具有溶纤活性的蛋白酶,分别命名为BPGFP1,BPGFP2和BPGFP3.其中,BPGFP1由两个分子量分别为32 000和30 000的亚基组成.BPGFP2和BPGFP3均为单体,分子量分别为40 000和28 000.这三种蛋白酶具有相似的底物特异性和抑制剂特性.三种蛋白酶均能降解溶纤活性蛋白酶的特异底物纤维蛋白、Chromzym P、Chromzym UK和S-2288.三种酶还能够强烈降解类胰蛋白酶专一底物Bz-Phe-Val Arg NA,cBz Gly-Pro-Arg NA,Bz-Pro-Phe-Arg NA和Bz-Val-Gly-Arg NA.PMSF,STI,LBTI和SBBI能够对三种蛋白酶活性有极强的抑制作用.三种溶纤活性蛋白酶均在pH 9.0～10.0范围内表现出较高活性.