海洋弧菌碱性蛋白酶的分离纯化及部分性质研究

• 作者: 刘万顺 刘成圣 刘晨光 贺君 陈西广
• 来源期刊: 青岛海洋大学学报(自然科学版)
• 学科: 生物学
• 关键词: 海洋弧菌 碱性蛋白酶 分离纯化
• 年，卷（期）: 2002,（5）
• 所属期刊栏目: 研究论文
• 页码范围: 734-740
• 页数: 7页
• 分类号: Q556.+9
• 字数: 3300字
• 语种: 中文
• DOI: 10.3969/j.issn.1672-5174.2002.05.008

摘要

采用硫酸铵沉淀、Sephadex-75,Sephadex-100凝胶过滤层析等方法纯化海洋弧菌(Vibrio pacini)X4B-7菌株产生的碱性蛋白酶,得到电泳纯酶制品,并对纯化酶的性质进行了研究.结果显示:纯酶的分子量为27KD,等电点pI=8.7,最适反应pH9.0～10.5,最适反应温度50～60℃.EDTA对酶活力没有影响,高酶浓度可以降低SDS对酶的抑制作用,该酶可用于解聚组蛋白.DNA琼脂糖凝胶电泳证明:酶对DNA酶有降解作用,而对DNA没有降解作用,该酶有希望应用于核酸的提取.

作者信息

序号	姓名	单位	发文数	被引次数	H指数	G指数
1	刘万顺	青岛海洋大学海洋生命学院	30	692	16.0	25.0
2	刘成圣	青岛海洋大学海洋生命学院	18	277	10.0	16.0
3	刘晨光	青岛海洋大学海洋生命学院	21	370	13.0	19.0
4	陈西广	青岛海洋大学海洋生命学院	11	153	7.0	11.0
5	贺君	青岛海洋大学海洋生命学院	7	146	7.0	7.0