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摘要:
为构建抗结核病新型疫苗,以结核杆菌标准毒力株H37Rv DNA为模板,用PCR法克隆抗原85B的编码基因.将该基因重组到表达型质粒pQE30中,表达的His6Tag-Ag85B融合蛋白分子质量约32 ku.用亲和层析一步法纯化的重组蛋白纯度好、得率高,为进一步的免疫研究创造了条件。
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文献信息
篇名 结核杆菌Ag85B的表达纯化
来源期刊 复旦学报(自然科学版) 学科 生物学
关键词 结核杆菌 抗原85B 基因表达
年,卷(期) 2002,(1) 所属期刊栏目 研究简报
研究方向 页码范围 113-116
页数 4页 分类号 Q939.13+1
字数 2393字 语种 中文
DOI 10.3969/j.issn.0427-7104.2002.01.025
五维指标
作者信息
序号 姓名 单位 发文数 被引次数 H指数 G指数
1 王洪海 复旦大学生命科学学院 97 667 13.0 21.0
2 季朝能 复旦大学生命科学学院 29 126 6.0 9.0
3 朱琪泉 复旦大学生命科学学院 3 15 3.0 3.0
4 王宝林 复旦大学生命科学学院 2 15 2.0 2.0
5 智刚 复旦大学生命科学学院 1 4 1.0 1.0
传播情况
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研究主题发展历程
节点文献
结核杆菌
抗原85B
基因表达
研究起点
研究来源
研究分支
研究去脉
引文网络交叉学科
相关学者/机构
期刊影响力
复旦学报(自然科学版)
双月刊
0427-7104
31-1330/N
16开
上海市邯郸路220号
4-193
1955
chi
出版文献量(篇)
2978
总下载数(次)
5
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