表面等离激元共振生物传感器研究整合素蛋白αⅡbβ3与RGD多肽的特异结合

• 作者: 张帆 路英杰 隋森芳
• 来源期刊: 生物化学与生物物理进展
• 学科: 生物学
• 关键词: 表面等离激元共振传感器 整合素蛋白αⅡbβ3 His-tagged多肽 RGD多肽
• 年，卷（期）: 2002,（5）
• 所属期刊栏目: 技术与方法
• 页码范围: 796-800
• 页数: 5页
• 分类号: Q6
• 字数: 2881字
• 语种: 中文
• DOI: 10.3321/j.issn:1000-3282.2002.05.027

摘要

整合素蛋白αⅡbβ3是血小板上的一种钙依赖性膜受体,其胞外结构域可与含有RGD序列的肽链特异结合.通过将含有NTA-DOGS的磷脂单分子层膜转移到50 nm厚的金膜上,制备了一种含有NTA头部的表面等离激元共振(SPR)传感器敏感膜.设计并合成了含有6个组氨酸和RGD基团的His-tagged短肽P1,并利用SPR生物传感器,对整合素蛋白与含有RGD配基的支撑平面膜的特异相互作用以及Ca2+、Mn2+对该相互作用的影响进行了研究.结果表明,NTA敏感膜能很好地将P1锚定在支撑平面膜表面,并能够保证P1维持一个有效的定向.将Ca2+从低结合位点去除或加入Mn2+都能够增加整合素蛋白的配基结合活性.二价阳离子对整合素蛋白配基结合能力的调节作用,可能在整合素发挥其生理功能的过程中具有重要的意义.