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摘要:
以野生环毛蚓(Pheretima)为材料,经匀浆抽提、热变性、硫酸铵分步沉淀、Sephadex G-75凝胶过滤和DEAE-纤维素离子交换柱层析等纯化步骤,得到纯度较高的蚯蚓纤溶酶(EFE),具有强烈的溶解血纤维蛋白的作用.同时对酪蛋白和BAEE也具有较强的水解作用,但对ATEE无水解活性.实验表明蚯蚓纤溶酶能被苯甲磺酰氟强烈抑制,说明该酶是丝氨酸蛋白酶、属胰蛋白酶类.金属离子Na+、K+、Mg2+对此酶有一定的抑制作用,Hg2+对EFE有强烈抑制作用,而Ca2+可提高此酶活力.
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文献信息
篇名 蚯蚓纤溶酶的分离纯化及其部分酶学性质的研究
来源期刊 药物生物技术 学科 生物学
关键词 蚯蚓纤溶酶 分离纯化 酶学性质
年,卷(期) 2003,(2) 所属期刊栏目 论文
研究方向 页码范围 88-91
页数 4页 分类号 Q55
字数 3276字 语种 中文
DOI 10.3969/j.issn.1005-8915.2003.02.006
五维指标
作者信息
序号 姓名 单位 发文数 被引次数 H指数 G指数
1 徐凤彩 华南农业大学生命科学院 29 566 12.0 23.0
2 伍晓斌 中国科学院微生物研究所 4 46 3.0 4.0
3 王雪英 湖北农学院生命科学院 2 43 2.0 2.0
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蚯蚓纤溶酶
分离纯化
酶学性质
研究起点
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引文网络交叉学科
相关学者/机构
期刊影响力
药物生物技术
双月刊
1005-8915
32-1488/R
16开
南京童家巷24号
28-243
1994
chi
出版文献量(篇)
2585
总下载数(次)
20
总被引数(次)
16135
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