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摘要:
目的获得纯化并具有生物学活性的人红细胞膜衰变加速因子. 方法经胰蛋白酶消化、正丁醇抽提及DE32和Sepharose 6B色谱分离等步骤从人红细胞膜影中分离纯化人红细胞膜衰变加速因子(DAF).以SDS-PAGE及免疫印迹实验检测纯度及抗原特异性,以C3转化酶体外组装实验及促衰变活性实验检测其补体抑制活性.结果 400 mL人全血最终可得纯化DAF约370 μg,回收率达10.4%;比活性为每毫克2.24×105 units;纯化产物在SDS-PAGE表现为70 000 u的单一蛋白条带,在免疫印迹实验中可与抗人DAF单抗特异性结合.在生物学活性实验中,纯化产物既可促进C3转化酶衰变,也可抑制C3转化酶形成.结论采用本方法可获得纯化的具有生物学活性的人衰变加速因子.
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内容分析
关键词云
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文献信息
篇名 人红细胞膜衰变加速因子的分离纯化及其生物学活性鉴定
来源期刊 免疫学杂志 学科 医学
关键词 衰变加速因子 分离纯化 C3转化酶
年,卷(期) 2003,(1) 所属期刊栏目 技术与方法
研究方向 页码范围 61-65
页数 5页 分类号 R392.11
字数 3519字 语种 中文
DOI 10.3969/j.issn.1000-8861.2003.01.017
五维指标
作者信息
序号 姓名 单位 发文数 被引次数 H指数 G指数
1 周伟 第三军医大学全军免疫学研究所 44 207 9.0 11.0
2 郑萍 第三军医大学全军免疫学研究所 25 88 5.0 7.0
3 邹强 第三军医大学全军免疫学研究所 20 74 5.0 7.0
4 李华 第三军医大学全军免疫学研究所 40 149 7.0 10.0
5 郭波 第三军医大学全军免疫学研究所 32 82 5.0 6.0
6 谢佩蓉 第三军医大学全军免疫学研究所 14 68 5.0 8.0
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研究主题发展历程
节点文献
衰变加速因子
分离纯化
C3转化酶
研究起点
研究来源
研究分支
研究去脉
引文网络交叉学科
相关学者/机构
期刊影响力
免疫学杂志
月刊
1000-8861
51-1332/R
大16开
重庆市沙坪坝区高滩岩
78-32
1985
chi
出版文献量(篇)
4652
总下载数(次)
25
总被引数(次)
27928
相关基金
国家自然科学基金
英文译名:the National Natural Science Foundation of China
官方网址:http://www.nsfc.gov.cn/
项目类型:青年科学基金项目(面上项目)
学科类型:数理科学
论文1v1指导