NGAL蛋白Ni2+-金属鏊合层析纯化及其鉴定

• 作者: 李劲涛 李恩民 王朝阳 荣举 许丽艳
• 来源期刊: 癌变·畸变·突变
• 学科: 医学
• 关键词: NGAL Ni2+-金属鏊合层析 6×His MALDI-TOF-MS
• 年，卷（期）: 2004,（2）
• 所属期刊栏目: 论著
• 页码范围: 74-77
• 页数: 4页
• 分类号: R730|Q503
• 字数: 3004字
• 语种: 中文
• DOI: 10.3969/j.issn.1004-616X.2004.02.002

摘要

背景与目的:通过对新癌基因NGAL的原核融合表达产物进行Ni2+-金属鏊合层析纯化及其MALDI-TOF-MS鉴定,最后获得一定丰度与纯度的NGAL蛋白.材料与方法:将pDsbA2.0-NGAL融合表达载体转化大肠杆菌,进行IPTG诱导表达,SDS-PAGE分析表达产物的产量与可溶性,然后将表达产物进行Ni2+-金属鏊合层析纯化及其MALDI-TOF-MS鉴定.结果:将pDs-bA2.0-NGAL融合表达载体进行IPTG诱导表达,SDS-PAGE分析显示表达的NGAL融合蛋白产量高、可溶性好;对表达的NGAL蛋白进行Ni2+-金属鏊合层析纯化后其纯度＞95%,MALDI-TOF-MS鉴定结果提示纯化后NGAL蛋白分子量与其理论分子量的误差仅为0.91‰.结论:通过对新癌基因NGAL的原核融合表达产物进行Ni2+-金属鏊合层析纯化及其MALDI-TOF-MS鉴定,最后确切获得了一定丰度电泳纯的NGAL蛋白,这为下一步制备其抗体奠定了良好的实验材料.

作者信息

序号	姓名	单位	发文数	被引次数	H指数	G指数
1	许丽艳	汕头大学医学院肿瘤病理研究室	76	528	13.0	19.0
2	李恩民	汕头大学医学院生物化学与分子生物学教研室	77	510	12.0	18.0
3	荣举	汕头大学医学院生物化学与分子生物学教研室	5	30	3.0	5.0
4	王朝阳	汕头大学医学院肿瘤病理研究室	5	25	3.0	5.0
5	李劲涛	汕头大学医学院肿瘤病理研究室	1	5	1.0	1.0