凝血酶的结构及其变构特性

• 作者: 姜涌明 李芳 杨生妹 许善峰
• 来源期刊: 中国医学生物技术应用
• 学科: 生物学
• 关键词: 凝血酶 结构 变构性 变构机理
• 年，卷（期）: 2004,（3）
• 页码范围: 18-23
• 页数: 6页
• 分类号: Q55

摘要

凝血酶(Thrombin,EC3.4.21.5)是一种多功能丝氨酸蛋白水解酶,具有与胰凝乳蛋白酶相似的序列与结构。它含A、B两条多肽链,由一个链间二硫键相连。B链为功能链,具有典型的丝氨酸蛋白水解酶折叠结构,含有1个位于两个β折叠桶之间的活性中心,2个外结合位点(Exosite Ⅰ、Exosite Ⅱ)。1个Na+离子结合位点,一个自我催化水解环(Autolysis Loop)以及一个W60d环(W60dLoop)。凝血酶具有Na+离子诱导的变构酶特性,在血液中有Na+离子结合型和Na+离子解离型两种构象。这两种构象是可以相互转化的。其相互转化的部分机理是由于效应因子或底物结合到凝血酶的特定位点而引起酶构象发生变化和能量转移,从而改变了Na+离子结合与解离的平衡状态。

作者信息

序号	姓名	单位	发文数	被引次数	H指数	G指数
1	许善峰	扬州大学生物科学与技术学院	2	4	1.0	2.0
2	李芳	扬州大学生物科学与技术学院	3	2	1.0	1.0