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摘要:
运用拉曼光谱分析技术能够揭示蛋白质分子基团振动特征,本文对绿色木霉(Trichoderma viride)纤维素酶中的CBHⅡ在固态以及两种pH值的液态中酶分子的侧链构象与侧链环境状态进行了拉曼分析.结果揭示了CBHⅡ中胱氨酸的CαCβ-S-S'-Cβ'Cα'基团和C-S键,蛋氨酸(甲硫氨酸)的CαCβ-Cγ-SC基团,HCβ-CγS基团和C-S键,以及半胱氨酸的HCβ-CγS基团和C-S键的构象特征.实验还证明14个色氨酸是部分暴露的,C2-C3-Cβ-Cα侧链的扭转角[X21]形式多样.在pH6.0和固体样品中,酶蛋白中酪氨酸均为强氢键供体,两种样品各有20.3%、25.1%是暴露于溶剂的.而pH8.0水溶液中酪氨酸酚羟基成键能力特点是既可做氢键供体,又可做氢键受体,它们有80%是暴露于溶剂的.
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文献信息
篇名 绿色木霉纤维素酶分子侧链构象与侧链环境特征的研究
来源期刊 分析测试学报 学科 化学
关键词 绿色木霉 纤维素酶 CBHⅡ 构象 拉曼光谱
年,卷(期) 2004,(5) 所属期刊栏目 研究简报
研究方向 页码范围 63-66
页数 4页 分类号 O657.37|Q55
字数 3259字 语种 中文
DOI 10.3969/j.issn.1004-4957.2004.05.015
五维指标
作者信息
序号 姓名 单位 发文数 被引次数 H指数 G指数
1 袁生 南京师范大学生命科学学院 79 917 17.0 27.0
2 余多慰 南京师范大学生命科学学院 42 239 9.0 12.0
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研究主题发展历程
节点文献
绿色木霉
纤维素酶
CBHⅡ
构象
拉曼光谱
研究起点
研究来源
研究分支
研究去脉
引文网络交叉学科
相关学者/机构
期刊影响力
分析测试学报
月刊
1004-4957
44-1318/TH
大16开
广州市先烈中路100号
46-104
1982
chi
出版文献量(篇)
6306
总下载数(次)
8
总被引数(次)
62582
相关基金
国家自然科学基金
英文译名:the National Natural Science Foundation of China
官方网址:http://www.nsfc.gov.cn/
项目类型:青年科学基金项目(面上项目)
学科类型:数理科学
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