干酪乳杆菌蛋白酶纯化与动力学性质

• 作者: 周光宏 徐幸莲 王俊 黄明
• 来源期刊: 江苏农业学报
• 学科: 生物学
• 关键词: 干酪乳杆菌 蛋白酶 纯化 动力学性质
• 年，卷（期）: 2004,（2）
• 页码范围: 100-105
• 页数: 6页
• 分类号: Q556+.9
• 字数: 4740字
• 语种: 中文
• DOI: 10.3969/j.issn.1000-4440.2004.02.009

摘要

干酪乳杆菌(Lactobacillus casei)6033经增菌培养、超声波破碎、冷冻离心后获得粗酶液.粗酶液经硫酸铵分级沉淀后,分别进行阴离子交换层析、疏水层析、分子筛层析,最终获得1种纯蛋白酶.该酶分子量为61.2 kD,可被苯甲基磺酰氟(PMSF)和乙二胺四乙酸(EDTA)强烈抑制,Co2+和Ca2+能增强该酶活力,Fe3+、Zn2+和Cu2+对其活性则有抑制作用.该酶在37 ℃时,最大酶活力出现在pH值7.0附近,pH 4.0时相对酶活力下降到39.0%,而pH 9.0时相对酶活力仅维持在8.0%左右.pH 7.0时该酶的最适温度为37℃左右,20℃时相对酶活力下降到54.0%,而60 ℃时相对酶活力仅为34.0%.以酪蛋白作为底物时测得该酶Km值为1.5 mg/ml、Vmax为32.0.

作者信息

序号	姓名	单位	发文数	被引次数	H指数	G指数
1	周光宏	南京农业大学农业部农畜产品加工与质量控制重点开放实验室	583	11626	50.0	71.0
2	徐幸莲	南京农业大学农业部农畜产品加工与质量控制重点开放实验室	469	8958	47.0	64.0
3	黄明	南京农业大学农业部农畜产品加工与质量控制重点开放实验室	66	752	15.0	24.0
4	王俊	南京农业大学农业部农畜产品加工与质量控制重点开放实验室	19	188	5.0	13.0