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摘要:
以往对绿脓杆菌去辅基天青蛋白变性机制的研究认为它经历了一个复杂的反应过程,相比之下,锌离子替代的天青蛋白的变性符合简单的二态模型.以脲为变性剂对去辅基天青蛋白突变体M121L的变性过程进行了研究.结果表明,虽然稳态条件下突变体的变性/复性符合二态模型,但其动力学过程复杂,并可用溶液中存在着两种可以相互转化的构象的变性/复性来解释.天然态N1去折叠的速度快,其重折叠的速度也快,N1的折叠机制可用存在着折叠途径上的快速折叠中间体模型来描述;天然态N2的去折叠速度慢,其重折叠主要是首先生成天然态N1,然后再缓慢地转化成N2.添加Zn2+能够把两种构象整合成一种构象,相应地,Zn2+替代的天青蛋白突变体的变性过程简化为单指数过程.对该突变体的研究加深了对天青蛋白去折叠机制的理解.
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文献信息
篇名 去辅基天青蛋白突变体M121L至少存在两种不同的构象
来源期刊 生物物理学报 学科 生物学
关键词 脲变性 去折叠 天青蛋白 荧光 停留
年,卷(期) 2004,(4) 所属期刊栏目 物理化学生物学
研究方向 页码范围 275-284
页数 10页 分类号 Q67
字数 1712字 语种 中文
DOI 10.3321/j.issn:1000-6737.2004.04.005
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研究主题发展历程
节点文献
脲变性
去折叠
天青蛋白
荧光
停留
研究起点
研究来源
研究分支
研究去脉
引文网络交叉学科
相关学者/机构
期刊影响力
生物物理学报
双月刊
1000-6737
11-1992/Q
大16开
北京市朝阳区大屯路15号中国科学院生物物理研究所
1985
chi
出版文献量(篇)
1662
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4
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12572
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