冷活性琥珀酸脱氢酶的特性

• 作者: 周培瑾 辛明秀
• 来源期刊: 北京师范大学学报(自然科学版)
• 学科: 生物学
• 关键词: 嗜冷菌 冷活性酶 琥珀酸脱氢酶 黄素蛋白
• 年，卷（期）: 2004,（1）
• 页码范围: 108-113
• 页数: 6页
• 分类号: Q554.9|Q936
• 字数: 3629字
• 语种: 中文
• DOI: 10.3321/j.issn:0476-0301.2004.01.021

摘要

用常规酶学方法从嗜冷酵母(Y18)中分离纯化有催化活性的琥珀酸脱氢酶(succinate dehydrogenase, SDH).该酶的最适反应温度为20℃,0℃仍然保持酶活性的20%,40℃处理30min酶活性损失90.4%,不同温度处理后酶在280nm的紫外吸收明显改变,随温度升高在280nm紫外吸收值增大.这些结果表明所分离到的SDH是对温度敏感的冷活性酶.纯化的SDH经PAGE电泳分析显示单一条带,SDS-聚丙烯酰胺凝胶电泳(SDS-PAGE)测出相对分子质量为60×103和32×103的2条带,分别为黄素蛋白(flavoprotein, FP)大亚基和铁蛋白(iron-protein, IP)小亚基.通过对FP的1491个碱基的DNA序列分析表明(酿酒酵母FP基因全序列由1923个碱基组成),菌株Y18与酿酒酵母具有很高的DNA序列同源性;Y18与酿酒酵母FP一级结构包括酶的活性中心基本一致,但Y18的FP中3个位置的氨基酸变为R基较小的氨基酸,并有3个位置的氨基酸被在β-转角处出现频率较高的氨基酸所取代(丝氨酸、天冬氨酸和苏氨酸).这些结构特性可能使Y18 SDH的空间结构更具柔韧性(flexibility),有利于在低温条件下发挥催化功能.

作者信息

序号	姓名	单位	发文数	被引次数	H指数	G指数
1	周培瑾	中国科学院微生物研究所	26	856	15.0	26.0
2	辛明秀	北京师范大学生命科学学院	26	453	11.0	21.0