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摘要:
在构建出高表达、高活性的A型产气荚膜梭菌α毒素保护性抗原工程菌株pBV/cpa408的基础上,对表达产物进行了分离纯化研究.诱导表达菌液离心后,超声破碎沉淀细菌,上清用80%饱和硫酸铵沉淀,沉淀蛋白经透析,上凝胶过滤层析柱分离纯化,得到纯度达95%以上的表达目的蛋白,经SDS-PAGE测定,相对分子质量为15.5×103,序列与文献报道的相符.
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文献信息
篇名 重组A型产气荚膜梭菌α毒素C端片段的分离纯化
来源期刊 生物技术通讯 学科 生物学
关键词 A型产气荚膜梭菌 α毒素 C端片段 纯化
年,卷(期) 2004,(1) 所属期刊栏目 研究报告
研究方向 页码范围 26-28
页数 3页 分类号 Q503|Q78
字数 2169字 语种 中文
DOI 10.3969/j.issn.1009-0002.2004.01.009
五维指标
作者信息
序号 姓名 单位 发文数 被引次数 H指数 G指数
1 荫俊 军事医学科学院微生物流行病研究所 50 131 6.0 9.0
2 王慧 军事医学科学院微生物流行病研究所 48 107 5.0 8.0
3 宋伟 军事医学科学院微生物流行病研究所 16 43 3.0 6.0
4 邢洪光 军事医学科学院微生物流行病研究所 9 30 3.0 5.0
5 侯晓军 军事医学科学院微生物流行病研究所 15 39 3.0 5.0
6 林明辉 成都军区昆明总医院检验科 5 17 1.0 4.0
传播情况
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研究主题发展历程
节点文献
A型产气荚膜梭菌
α毒素
C端片段
纯化
研究起点
研究来源
研究分支
研究去脉
引文网络交叉学科
相关学者/机构
期刊影响力
生物技术通讯
双月刊
1009-0002
11-4226/Q
16开
北京丰台东大街20号
82-196
1989
chi
出版文献量(篇)
4313
总下载数(次)
22
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