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摘要:
从固态发酵培养的纳豆中提取纳豆激酶,采用盐析、疏水层析、离子交换层析等方法,对提取液进行纳豆激酶的分离纯化.经SDS-聚丙烯酰胺凝胶电泳鉴定,活性酶蛋白为单一组分,并测得其分子质量为28ku.纳豆激酶在pH5.0~10.0,4~37℃范围内具有较好的稳定性,其纤溶活性可被0.1mmol/L的PMSF完全抑制.体外溶栓实验表明,纳豆激酶为纤溶酶而不是纤溶酶原激活剂.
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文献信息
篇名 纳豆激酶的纯化及性质研究
来源期刊 食品与发酵工业 学科 工学
关键词 纳豆激酶 枯草芽孢杆菌 纯化 性质
年,卷(期) 2004,(3) 所属期刊栏目 分离与纯化
研究方向 页码范围 122-124
页数 3页 分类号 TS2
字数 1212字 语种 中文
DOI 10.3321/j.issn:0253-990X.2004.03.029
五维指标
作者信息
序号 姓名 单位 发文数 被引次数 H指数 G指数
1 吕莹 2 58 2.0 2.0
2 李虹 6 69 3.0 6.0
3 张露 17 47 3.0 6.0
4 冯雷 2 26 1.0 2.0
5 郭家荣 1 26 1.0 1.0
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期刊影响力
食品与发酵工业
半月刊
0253-990X
11-1802/TS
大16开
北京酒仙桥中路24号院6号楼
2-331
1970
chi
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