长肌球蛋白轻链激酶的5DFRXXL序列促使肌动蛋白聚集成束

• 作者: 余卫平 朱敏生 杨春香 陈晨 魏冬梅
• 来源期刊: 科学通报
• 学科: 生物学
• 关键词: 肌球蛋白轻链激酶 肌丝 肌动蛋白 成束蛋白
• 年，卷（期）: 2005,（19）
• 所属期刊栏目: 论文
• 页码范围: 2085-2091
• 页数: 7页
• 分类号: Q51
• 字数: 6267字
• 语种: 中文
• DOI: 10.3321/j.issn:0023-074X.2005.19.007

摘要

长肌球蛋白轻链激酶(L-MLCK)含有5个DFRXXL序列, 可与丝状肌动蛋白(F-actin)结合. 结合动力学结果提示, 一个DFRXXL序列可与F-actin中的一个单体结合, 但其生物学意义仍不清楚. L-MLCK的5DFRXXL序列既然含有多个actin的结合位点, 推测有可能它通过该序列发挥一个F-actin成束蛋白的作用. 为此, 体外表达并纯化了HA标记的重组5DFRXXL蛋白, 并通过结合动力学实验分析了重组5DFRXXL蛋白与肌丝或F-actin的结合特征, 结果表明, 重组5DFRXXL蛋白与F-actin和肌丝均具有较高的亲和力, 其中与肌丝的结合常数KD为0.45 μmol/L, 与F-actin的结合常数为0.41μmol/L. 通过交联实验发现, 重组5DFRXXL蛋白可以有效地交联F-actin并使其形成大分子聚集物. 应用激光共聚焦和电子显微镜方法观察到该聚集物具有典型的F-actin蛋白束结构. 将5DFRXXL的表达质粒转染真核细胞后, 可见5DFRXXL能促使细胞边缘的"微绒毛"结构形成, 可能与5DFRXXL聚集F-actin的活性有关. 这些结果表明, L-MLCK除能通过其磷酸激酶活性控制细胞收缩外, 还可能作为一个新的F-actin成束蛋白影响细胞骨架形成.

作者信息

序号	姓名	单位	发文数	被引次数	H指数	G指数
1	陈晨	南京大学模式动物研究所	26	87	5.0	8.0
2	余卫平	东南大学医学院	27	223	8.0	14.0
3	朱敏生	南京大学模式动物研究所	8	16	2.0	3.0
4	杨春香	南京大学模式动物研究所	1	0	0.0	0.0
8	魏冬梅	南京大学模式动物研究所	1	0	0.0	0.0