Alternaria alternata菌丝细胞壁凝集素的纯化与特性研究

• 作者: 孔凡玉 张成省 李多川
• 来源期刊: 植物病理学报
• 学科: 生物学
• 关键词: 菌寄生真菌 凝集素 识别 纯化
• 年，卷（期）: 2005,（2）
• 所属期刊栏目: 细胞生物学、生理学、生物化学、分子生物学
• 页码范围: 141-147
• 页数: 7页
• 分类号: Q26
• 语种: 中文
• DOI: 10.3321/j.issn:0412-0914.2005.02.008

摘要

Alternaria alternata是接触性活体营养菌寄生真菌纤细齿梗孢Olpitrichum tenellum的寄主真菌之一,该寄生过程中菌寄生真菌与寄主真菌的识别机制未见报道.本文分离、纯化了A.alternata菌丝细胞壁上的一种参与识别作用的特异性蛋白--凝集素,并对其特性以及在菌寄生过程中的作用做了初步研究,粗提液经硫酸铵分级沉淀,DEAE-Sepharose阴离子交换柱层析和Sephacryl S-100分子筛层析等步骤便可获得凝胶电泳均一的凝集素AAL,经凝胶过滤层析法测得分子量为37.2 kDa,经糖染色鉴定为一种糖蛋白.孢子凝集试验表明,AAL对O.tenellum的孢子具有极强的凝集力,在含量为3.325μg/mL时,30 min内90%的O.tenellum孢子发生凝集作用,对照(不含AAL的缓冲液)凝集力则显著下降.上述结果说明AAL在A.alternata细胞壁蛋白抽提液和O.tenellum的孢子吸附中扮演着重要角色,可能起识别因子的作用.

作者信息

序号	姓名	单位	发文数	被引次数	H指数	G指数
1	李多川	山东农业大学植保学院	73	827	17.0	23.0
2	孔凡玉	中国农业科学院烟草研究所	35	417	13.0	19.0
3	张成省	中国农业科学院烟草研究所	27	404	13.0	19.0