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摘要:
为研究大肠杆菌不耐热肠毒素B亚单位(LTB)的佐剂活性.从大肠杆菌中调出LTB的原始基因,将该基因克隆、构建pET21b-LTB表达载体、转化大肠杆菌BL21(DE3)进行表达,并对表达产物进行初步纯化;经DNA测序、SDS-PAGE、ELISA检测,结果表明成功构建了能够稳定表达可溶性LTB的菌株,并获得初步纯化LTB的方法.为今后LTB的研究及应用奠定了基础.
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表达
纯化
内容分析
关键词云
关键词热度
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文献信息
篇名 大肠杆菌不耐热肠毒素B亚单位的克隆、表达及初步纯化
来源期刊 生物技术 学科 医学
关键词 大肠杆菌不耐热肠毒素B亚单位 表达 纯化 粘膜佐剂
年,卷(期) 2005,(6) 所属期刊栏目 论著
研究方向 页码范围 17-20
页数 4页 分类号 Q786|R392.11
字数 2871字 语种 中文
DOI 10.3969/j.issn.1004-311X.2005.06.007
五维指标
作者信息
序号 姓名 单位 发文数 被引次数 H指数 G指数
1 蒋琳 37 103 6.0 7.0
2 沈心亮 19 65 5.0 6.0
3 马超 21 47 3.0 5.0
4 王锐 兰州大学生命科学学院 48 332 9.0 15.0
5 雷清 16 54 5.0 6.0
6 黄思扬 兰州大学生命科学学院 2 12 2.0 2.0
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研究主题发展历程
节点文献
大肠杆菌不耐热肠毒素B亚单位
表达
纯化
粘膜佐剂
研究起点
研究来源
研究分支
研究去脉
引文网络交叉学科
相关学者/机构
期刊影响力
生物技术
双月刊
1004-311X
23-1319/Q
大16开
哈尔滨市道里区兆麟街68号
14-225
1991
chi
出版文献量(篇)
3478
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16
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