纳豆激酶分离纯化及纤溶活性研究

• 作者: 杨小明 王萍 陈钧 鲍艳霞
• 来源期刊: 食品科学
• 学科: 生物学
• 关键词: 纳豆激酶 分离纯化 纤溶活性
• 年，卷（期）: 2005,（2）
• 所属期刊栏目: 基础研究
• 页码范围: 59-63
• 页数: 5页
• 分类号: Q555.7
• 字数: 3918字
• 语种: 中文
• DOI: 10.3321/j.issn:1002-6630.2005.02.009

摘要

经过生理盐水浸提、(NH4)2SO4分级沉淀、Sephadex G-100凝胶层析等纯化步骤,从纳豆中获得层析纯的纳豆激酶,纯化倍数15.6,回收率10.2%,SDS-PAGE电泳显示为二个组分,分子量在29000左右.对其纤溶性质研究表明:纳豆激酶活性的最适pH为8.0,pH6～10溶液中40℃以下基本稳定,pH＜5失去纤溶活性;模拟胃环境的酸性条件下,粗酶失去纤溶活性,而纳豆生理盐水浸提液纤溶活性保持25%;SDS-PAGE电泳显示,胰蛋白酶对纳豆激酶成分没有降解作用;体外溶栓作用表明,纳豆激酶溶解纤维蛋白的方式是直接溶解,而不是通过激活纤溶酶原.

作者信息

序号	姓名	单位	发文数	被引次数	H指数	G指数
1	陈钧	江苏大学生环学院制药工程系	157	2651	28.0	41.0
2	杨小明	江苏大学生环学院制药工程系	60	689	16.0	24.0
3	王萍	江苏大学生环学院制药工程系	74	444	14.0	17.0
7	鲍艳霞	江苏大学生环学院制药工程系	1	24	1.0	1.0