两种大豆胰蛋白酶抑制剂的抑制活性及二级结构分析比较

• 作者: 粱汉华 郭乾初 黄惠华
• 来源期刊: 食品科学
• 学科: 生物学
• 关键词: 大豆胰蛋白酶抑制剂 圆二色谱 二级结构
• 年，卷（期）: 2005,（3）
• 所属期刊栏目: 基础研究
• 页码范围: 46-49
• 页数: 4页
• 分类号: Q55
• 字数: 2688字
• 语种: 中文
• DOI: 10.3321/j.issn:1002-6630.2005.03.005

摘要

研究了Ⅰ型Kunitz大豆胰蛋白酶抑制剂(Ⅰ-KSTI)和Bowman-Birk大豆胰蛋白酶抑制剂(BBTI)列胰蛋白酶的抑制活性及其二级结构的组成差异.发现Ⅰ-KSTI及BBTI对胰蛋白酶的抑制曲线分为两部分:活性急剧下降部分和缓慢下降部分.使胰蛋白酶的活性降为原来的一半时的Ⅰ-KSTI和BBTI浓度为1.5μg/ml和1.2μg/ml.使胰蛋白酶活性趋向于零(完全钝化)时的Ⅰ-KSTI浓度为13.5μg/ml,而BBTI则为9μg/ml.两种抑制剂的存在不改变胰蛋白酶的Km值,但其Vmax随抑制剂浓度的增加而下降.表明其对胰蛋白酶的抑制作用是一种非竞争性抑制作用.远紫外圆二色谱的研究发现Ⅰ-KSTI和BBTI的单一吸收负峰在200nm波长处,Ⅰ-KSTI的克分子椭圆度[θ]200nm=-2545deg·cm2/d mol,其二级结构由22.5%β折叠,16.25%β转角和61.4%无规卷曲组成;BBTI的[θ]200nm=-797deg·cm2/d mol,由52.6%β折叠和47.4%无规卷曲组成.

作者信息

序号	姓名	单位	发文数	被引次数	H指数	G指数
1	黄惠华	华南理工大学食品工程系	121	1469	20.0	33.0
2	郭乾初	香港理工大学应用化学与生物技术系	10	248	10.0	10.0
3	粱汉华	香港理工大学应用化学与生物技术系	3	60	3.0	3.0