阿尔茨海默病与糖原合酶激酶3

• 作者: 卢芬 张杰文 索爱琴
• 来源期刊: 中国临床康复
• 学科: 医学
• 关键词: 阿尔茨海默病 糖原合酶 tau蛋白质类 神经原纤维缠结
• 年，卷（期）: 2005,（17）
• 所属期刊栏目: 综述
• 页码范围: 142-144
• 页数: 3页
• 分类号: R749.1
• 字数: 3946字
• 语种: 中文
• DOI: 10.3321/j.issn:1673-8225.2005.17.099

摘要

目的:阿尔茨海默病具有神经原纤维缠结和tau蛋白的异常过度磷酸化两大病理特征,可导致神经细胞骨架异常并与神经元死亡有关.近来的一些理论提出了糖原合酶激酶3参与上述两大病理特征的形成,从而在阿尔茨海默病发病中具有重要作用的相关假设.资料来源:应用网络Medline检索1986/2002关于阿尔茨海默病的相关文献,检索词:阿尔茨海默病(Alzheimer disease),糖原合酶激酶3(glycogen synthase kinase-3),tau蛋白.资料选择:选择关于糖原合酶激酶3与阿尔茨海默病发病关系的相关文献,以非随机研究原著和没有对照组的研究为纳入标准,未排除非盲法研究,排除重复性文献和综述性文献.资料提炼:在66篇文献中,内容呈不同程度重复的有13篇,给予删除;对53篇文献进行分类整理分析,其中33篇选用为参考文献.资料综合:糖原合酶激酶3β能在大多数阿尔茨海默病相关位点磷酸化tau蛋白,本身的活性又同时受到蛋白激酶与蛋白磷酸酯酶的双重调节;糖原合酶激酶3β在引起tan蛋白异常过度磷酸化的同时,在细胞水平还引起神经元的凋亡;整体实验也显示糖原合酶激酶3β可能导致轴突转运障碍.结论:糖原合酶激酶3β不但直接导致tau蛋白的异常过度磷酸化,使组织内出现类似于阿尔茨海默病患者脑内神经原纤维缠结样细胞,同时又在细胞凋亡中发挥重要作用;加之其作用底物众多,调节途径复杂,不但是阿尔茨海默病发病的关键分子,而且尚可能是各种因素导致神经元损伤的交汇点.

作者信息

序号	姓名	单位	发文数	被引次数	H指数	G指数
1	索爱琴	河南省人民医院神经内科	59	289	9.0	13.0
2	张杰文	河南省人民医院神经内科	131	539	12.0	15.0
3	卢芬	河南省人民医院神经内科	13	39	3.0	5.0