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摘要:
HEK293和HeLa细胞分别被Np95/ICBP90-like RING finger protein(NIRF)和P53转染后,细胞上清和免疫沉淀产物用SDS-聚丙烯酰胺凝胶电泳免疫印迹法分析;细菌合成GST-P53后,用GST pull-down技术检测NIRF与P53相互作用;在GST-P53、E1、E2和NIRF体外泛素化反应系统中,检测NIRF对P53的体外泛素化.结果表明:NIRF能与P53相互作用,NIRF不仅能与P53特异性结合,而且还会将P53泛素化,这种相互作用在细胞内和细胞外均能发生.推测NIRF可能是P53的一个新的负调节蛋白.
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文献信息
篇名 NIRF对P53蛋白泛素化作用的研究
来源期刊 生物化学与生物物理进展 学科 医学
关键词 NIRF P53 GST pull-down 泛素化
年,卷(期) 2006,(2) 所属期刊栏目 研究报告
研究方向 页码范围 163-168
页数 6页 分类号 R735|Q26
字数 4354字 语种 中文
DOI 10.3321/j.issn:1000-3282.2006.02.009
五维指标
作者信息
序号 姓名 单位 发文数 被引次数 H指数 G指数
1 邱宗荫 重庆医科大学医学检验系 140 1283 18.0 27.0
2 蒲淑萍 重庆医科大学细胞生物学与遗传学教研室 17 117 6.0 10.0
3 段昌柱 重庆医科大学细胞生物学与遗传学教研室 35 120 7.0 9.0
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研究主题发展历程
节点文献
NIRF
P53
GST pull-down
泛素化
研究起点
研究来源
研究分支
研究去脉
引文网络交叉学科
相关学者/机构
期刊影响力
生物化学与生物物理进展
月刊
1000-3282
11-2161/Q
大16开
北京朝阳区大屯路15号中国科学院生物物理研究所内
2-816
1974
chi
出版文献量(篇)
3726
总下载数(次)
14
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39155
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