一种枯草芽孢杆菌氨肽酶的纯化及酶学性质

• 作者: 田亚平 须瑛敏
• 来源期刊: 食品与发酵工业
• 学科: 生物学
• 关键词: 枯草芽孢杆菌 氨肽酶 纯化 特性
• 年，卷（期）: 2006,（3）
• 所属期刊栏目: 研究报告
• 页码范围: 7-10
• 页数: 4页
• 分类号: Q5
• 字数: 3817字
• 语种: 中文
• DOI: 10.3321/j.issn:0253-990X.2006.03.003

摘要

利用乙醇分级沉淀(37.5%～60%)、SephadexG-75凝胶过滤、Phenyl-sepharose6FF疏水色谱三步分离使一种枯草芽孢杆菌氨肽酶得到纯化,比活1.556 7×106U /mg;SDS-PAGE鉴定为纯酶,分子质量75 ku,全酶含2个亚基.纯酶最适温度60℃,温度稳定范围20～70℃.最适pH 8.5,pH稳定范围8.0～10.0.Zn2+、Ni2+有较大的抑制作用,Co2+则对酶活有较强的激活作用.酶活性中心可能结合了2个Zn2+,米氏常数Km为1μmol/L,最大反应速度Vmax为5 000μmol/(L·min).

作者信息

序号	姓名	单位	发文数	被引次数	H指数	G指数
1	田亚平	江南大学工业生物技术教育部重点实验室	72	388	11.0	15.0
2	须瑛敏	江南大学工业生物技术教育部重点实验室	2	48	2.0	2.0