多肽诱导的大肠杆菌DegP(HtrA)蛋白酶的构象变化

• 作者: 张雪峰 昌增益 郑益新
• 来源期刊: 生物化学与生物物理进展
• 学科: 生物学
• 关键词: DegP 构象变化 多肽 机制
• 年，卷（期）: 2006,（2）
• 所属期刊栏目: 研究报告
• 页码范围: 183-189
• 页数: 7页
• 分类号: Q512
• 字数: 1747字
• 语种: 中文
• DOI: 10.3321/j.issn:1000-3282.2006.02.012

摘要

具有分子伴侣和蛋白酶双重活性的大肠杆菌DegP蛋白,在热休克和其他应激条件下,对于降解和清除膜间质中变性或损伤的蛋白质起着十分重要的作用.到目前为止,已有几种蛋白质被鉴定出是DegP的天然底物.以前的研究表明,DegP的体内底物之一,PapG菌毛蛋白的羧基端多肽能够激活DegP的蛋白酶活性.然而这种激活的机制及生理意义均未见报道.用合成的PapG菌毛蛋白的羧基端多肽对这种激活的机制进行了初步研究.结果表明,DegP与多肽结合后发生了可检测的构象变化.圆二色性光谱结果显示,结合多肽后DegP的二级结构和三级结构均发生了一定的变化.凝胶排阻层析和动态光散射实验也揭示出DegP分子在一定程度上变小.进一步实验表明,DegP在多肽存在下,其疏水表面和催化位点均有所暴露.荧光各向异性结果显示出DegP在结合多肽后其构象柔性降低.对上述结果的意义进行了探讨.

作者信息

序号	姓名	单位	发文数	被引次数	H指数	G指数
1	昌增益	清华大学生物科学与技术系	11	384	4.0	11.0
4	张雪峰	清华大学生物科学与技术系	9	17	2.0	4.0
11	郑益新	北京大学蛋白质工程和植物基因工程国家重点实验室	1	1	1.0	1.0