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摘要:
应用亲和层析技术提纯欧洲鳗鲡免疫球蛋白(Ig),并对欧鳗Ig的结构和抗原性进行分析.层析结果表明:Ig蛋白呈现一个锐形曲线,蛋白峰与抗原活性峰高度重叠.SDS-PAGE分析表明:欧鳗Ig重链分子量为68 kD,轻链有3条,分子量分别为21 kD、23 kD和26 kD.凝胶电泳结果显示:在非变性非还原条件下,欧鳗Ig有790 kD和350 kD 2条蛋白带,在变性非还原条件下有790 kD、593 kD和350 kD 3条蛋白带.Western-blotting试验证实:兔抗欧鳗Ig能识别欧鳗Ig的多种不同聚合体和Ig的重链,但不能识别Ig的轻链.结论:欧鳗Ig在自然条件下可能以四聚体和二聚体的形式存在,这与其它硬骨鱼的Ig形式有差异.欧鳗Ig链间二硫键不健全,在SDS作用下可解聚产生多种不同分子量的聚合体,首次揭示欧鳗Ig的轻链有3种异型.
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文献信息
篇名 欧洲鳗鲡血清免疫球蛋白纯化及其结构分析
来源期刊 水产学报 学科 农学
关键词 欧洲鳗鲡 免疫球蛋白 亲和层析 结构分析 抗原性分析
年,卷(期) 2006,(6) 所属期刊栏目
研究方向 页码范围 806-811
页数 6页 分类号 S965.223
字数 4856字 语种 中文
DOI 10.3321/j.issn:1000-0615.2006.06.015
五维指标
作者信息
序号 姓名 单位 发文数 被引次数 H指数 G指数
1 陈强 福建省农业科学院生物技术研究所 31 390 10.0 19.0
2 刘晓东 福建省农业科学院生物技术研究所 31 189 8.0 12.0
3 俞伏松 福建省农业科学院生物技术研究所 39 505 12.0 21.0
4 杨金先 福建省农业科学院生物技术研究所 47 562 14.0 22.0
5 林天龙 福建省农业科学院生物技术研究所 89 1214 18.0 31.0
6 林娟娟 福建省农业科学院生物技术研究所 20 46 3.0 6.0
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节点文献
欧洲鳗鲡
免疫球蛋白
亲和层析
结构分析
抗原性分析
研究起点
研究来源
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研究去脉
引文网络交叉学科
相关学者/机构
期刊影响力
水产学报
月刊
1000-0615
31-1283/S
大16开
上海市临港新城沪城环路999号
4-297
1964
chi
出版文献量(篇)
3756
总下载数(次)
11
总被引数(次)
60406
相关基金
国家自然科学基金
英文译名:the National Natural Science Foundation of China
官方网址:http://www.nsfc.gov.cn/
项目类型:青年科学基金项目(面上项目)
学科类型:数理科学
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