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摘要:
江米酒凝乳酶是扣碗酪生产中起关键作用的凝乳因子.文中采用纤维素离子交换柱从江米酒中得到分子质量为36.4 ku的单一蛋白酶,其凝乳活力与蛋白酶水解活力的比值从纯化前的3.1提高到16.0.对纯化酶的基本特性研究表明,该酶在30~55℃,pH值3.0~7.0保持比较稳定的酶活性,而与胃蛋白酶、米黑毛霉凝乳酶及牛凝乳酶凝乳过程中的组织状态变化比较,初步认为江米酒凝乳酶的动力学或凝乳机制可能与牛凝乳酶等其他天冬氨酸蛋白酶不完全相同.
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文献信息
篇名 江米酒凝乳酶的纯化及凝乳机制初探
来源期刊 食品与发酵工业 学科 工学
关键词 江米酒 凝乳酶 纯化 凝乳机制
年,卷(期) 2006,(7) 所属期刊栏目 研究报告
研究方向 页码范围 24-27
页数 4页 分类号 TS2
字数 4008字 语种 中文
DOI 10.3321/j.issn:0253-990X.2006.07.007
五维指标
作者信息
序号 姓名 单位 发文数 被引次数 H指数 G指数
1 姜铁民 北京三元食品股份有限公司技术中心 57 410 11.0 15.0
2 陈历俊 北京三元食品股份有限公司技术中心 107 751 13.0 19.0
3 周伟明 北京三元食品股份有限公司技术中心 8 116 7.0 8.0
4 薛璐 北京三元食品股份有限公司技术中心 3 39 3.0 3.0
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凝乳酶
纯化
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期刊影响力
食品与发酵工业
半月刊
0253-990X
11-1802/TS
大16开
北京酒仙桥中路24号院6号楼
2-331
1970
chi
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