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摘要:
利用SDS-PAGE电泳结合凝胶成像分析技术,比较了在非变性、加入还原剂变性和加热后再加入还原剂变性三种条件下转谷氨酰胺酶对酪蛋白和乳清蛋白之间的交联情况.结果表明:在非变性条件下,酪蛋白质量分数下降96%,乳清蛋白下降15%,酪蛋白和乳清蛋白几乎不能交联,超分子量聚合物是酪蛋白单一聚合物,α-乳白蛋白形成部分低聚体;在加入还原剂时,酪蛋白质量分数下降86%,乳清蛋白下降30%,反应4 h后有少量乳清蛋白和酪蛋白中某一组分交联;预热更有助于酪蛋白和乳清蛋白聚合,在第三种条件下,反应24 h后乳清蛋白下降60%.
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关键词热度
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文献信息
篇名 变性对转谷氨酰胺酶在乳蛋白间交联影响初探
来源期刊 食品与机械 学科 工学
关键词 变性 转谷氨酰胺酶 乳蛋白 交联
年,卷(期) 2006,(1) 所属期刊栏目 科研开发
研究方向 页码范围 11-14,26
页数 5页 分类号 TS2
字数 5555字 语种 中文
DOI 10.3969/j.issn.1003-5788.2006.01.005
五维指标
作者信息
序号 姓名 单位 发文数 被引次数 H指数 G指数
1 吕加平 中国农业科学院农产品加工研究所 97 609 13.0 19.0
2 任星环 中国农业科学院农产品加工研究所 8 116 5.0 8.0
3 刘心伟 中国农业科学院农产品加工研究所 1 5 1.0 1.0
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研究主题发展历程
节点文献
变性
转谷氨酰胺酶
乳蛋白
交联
研究起点
研究来源
研究分支
研究去脉
引文网络交叉学科
相关学者/机构
期刊影响力
食品与机械
月刊
1003-5788
43-1183/TS
大16开
长沙市赤岭路9号
42-83
1985
chi
出版文献量(篇)
6673
总下载数(次)
28
总被引数(次)
50927
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