FT-IR光谱法研究TA9902抑制Aβ1-42 聚集的分子机制

• 作者: 姚志彬 李光武 汪华侨
• 来源期刊: 中国病理生理杂志
• 学科: 医学
• 关键词: 阿尔茨海默病 淀粉样β蛋白 谱学,傅里叶变换红外
• 年，卷（期）: 2006,（1）
• 所属期刊栏目: 论著
• 页码范围: 84-87
• 页数: 4页
• 分类号: R363
• 字数: 3323字
• 语种: 中文
• DOI: 10.3321/j.issn:1000-4718.2006.01.019

摘要

目的:研究TA9902引起Aβ1-42二级结构变化,了解其抑制Aβ聚集和纤维形成的机制.方法:用傅里叶变换红外光谱法(Fr-IR)曲线拟合定量分析和特征频谱分析Aβ老化后及TA9902干预后二级结构的变化.结果:1 700-1 600 cm-1之间的酰胺Ⅰ带分析,Aβ1-42单独孵育30min时,β-折叠片为46.53%;Aβ1-42老化72 h,β-折叠片为65.13%,β-折叠片增加了19.4%.TA9902与Aβ1-42作用β-折叠片为29.04%;与Aβ1-42老化72 h相比,TA9902的存在明显减少β折叠片的含量(下降了36.09%),β-转角的含量明显升高(升高57.56%),α-螺旋也略有升高(2.93%).呈现出明显的β折叠片向β-转角的转化.其它基团特征峰位显示,TA9902中有酮类尤其是饱和链状酮或α-二酮和烷烃类的-CH2和-CH参与了Aβ1-42的分子变构.结论:TA9902明显抑制Aβ1-42β-折叠的形成,同时也使Aβ1-42肽的侧链基团发生了化学修饰,提示Aβ的聚集和纤维形成与其分子β-折叠的形成和侧链基团发生了化学修饰有关.

作者信息

序号	姓名	单位	发文数	被引次数	H指数	G指数
1	汪华侨	中山大学医学院解剖系脑研究室	159	1461	20.0	29.0
2	姚志彬	中山大学医学院解剖系脑研究室	89	639	14.0	20.0
3	李光武	中山大学医学院解剖系脑研究室	118	848	15.0	22.0