Rhizopus sp.052凝乳酶的部分酶学性质

• 作者: 李里特 滕国新
• 来源期刊: 食品与发酵工业
• 学科: 工学
• 关键词: 微生物凝乳酶 根霉 热稳定性 酶学性质 N-末段蛋白序列分析
• 年，卷（期）: 2006,（7）
• 所属期刊栏目: 研究报告
• 页码范围: 12-15
• 页数: 4页
• 分类号: TS2
• 字数: 3607字
• 语种: 中文
• DOI: 10.3321/j.issn:0253-990X.2006.07.004

摘要

Rhizopus sp.052在pH 1～7范围内,4℃条件下稳定.凝乳酶的最适作用温度为40℃,55℃保持20min完全失去活性,与小牛凝乳酶性质相似,而热失活的温度低于小牛凝乳酶.Rhizopus sp.052凝乳酶对热不稳定的特性有利于干酪副产品乳清的加工处理.Rhizopus sp.052凝乳酶对酪蛋白的水解能力比蛋白酶低,比小牛凝乳酶高,可以用于干酪的生产.对N-末段15个氨基酸序列GTGSVPVTDYQNDVE进行检索,结果表明,Rhizopus sp.052凝乳酶与其他菌株相比不完全相同,尚未见有研究者对其进行研究和报道.

作者信息

序号	姓名	单位	发文数	被引次数	H指数	G指数
1	李里特	中国农业大学食品科学和营养工程学院	418	6321	38.0	52.0
2	滕国新		17	99	7.0	8.0