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摘要:
在pH2.36的BR介质中,甲基蓝与蛋白质相互作用生成复合物,使最大波长350nm的共振光散射光谱得到增强,增强程度与蛋白质浓度成正比.据此建立了测定蛋白质的新方法.人血清白蛋白、牛血清白蛋白的线性范围分别为0~2.4mg/L、0~2.8mg/L,相应检出限分别为39.3、43.4μg/L.方法的稳定性好,灵敏度高,用于牛奶、豆浆、人血清、尿液中总蛋白质的测定,结果与考马斯亮蓝法一致.
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内容分析
关键词云
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文献信息
篇名 甲基蓝体系共振瑞利散射法测定蛋白质
来源期刊 食品科学 学科 化学
关键词 甲基蓝 共振光散射 蛋白质
年,卷(期) 2006,(3) 所属期刊栏目 分析检验
研究方向 页码范围 199-201
页数 3页 分类号 O635.39
字数 1553字 语种 中文
DOI 10.3321/j.issn:1002-6630.2006.03.047
五维指标
作者信息
序号 姓名 单位 发文数 被引次数 H指数 G指数
1 邵辉莹 山东大学化学化工学院 1 8 1.0 1.0
2 张爱梅 聊城大学化学化工学院 59 548 13.0 18.0
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研究主题发展历程
节点文献
甲基蓝
共振光散射
蛋白质
研究起点
研究来源
研究分支
研究去脉
引文网络交叉学科
相关学者/机构
期刊影响力
食品科学
半月刊
1002-6630
11-2206/TS
大16开
北京市西城区禄长街头条4号
2-439
1980
chi
出版文献量(篇)
24602
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47
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348406
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