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摘要:
目的:在大肠杆菌中表达人源转录因子USF(upstream stimulatory factor)并进行分离纯化,进一步分析其在FAK(focal adhesion kinase)启动子中的DNA结合能力.方法:将人源USF cDNA克隆到表达质粒pET28a载体,然后将重组表达质粒转化大肠杆菌BL21(DE3),经IPTG诱导表达带His6-Tag的融合蛋白His-USF,通过镍柱亲和层析纯化,SDS-PAGE分析鉴定.EMSA分析纯化后的蛋白与FAK启动子的DNA结合情况.结果:His-USF在大肠杆菌中获得高效表达,镍柱亲和层析纯化得到了高纯度的蛋白,并能够结合到FAK的启动子上.结论:获得高效表达的高纯度His-USF融合蛋白,为USF对其靶基因的结合与转录调控的进一步研究奠定了基础.
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文献信息
篇名 人转录因子USF基因在大肠杆菌中的表达、纯化及在FAK启动子中的结合研究
来源期刊 东南大学学报(医学版) 学科 生物学
关键词 USF基因 粘着斑激酶 蛋白表达 转录因子
年,卷(期) 2007,(4) 所属期刊栏目 论著
研究方向 页码范围 267-270
页数 4页 分类号 Q786
字数 2860字 语种 中文
DOI 10.3969/j.issn.1671-6264.2007.04.007
五维指标
作者信息
序号 姓名 单位 发文数 被引次数 H指数 G指数
1 华子春 南京大学医药生物技术国家重点实验室 125 473 11.0 17.0
2 李淑锋 南京大学医药生物技术国家重点实验室 7 15 3.0 3.0
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研究主题发展历程
节点文献
USF基因
粘着斑激酶
蛋白表达
转录因子
研究起点
研究来源
研究分支
研究去脉
引文网络交叉学科
相关学者/机构
期刊影响力
东南大学学报(医学版)
双月刊
1671-6264
32-1647/R
大16开
南京市丁家桥87号
28-265
1960
chi
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4012
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