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真菌产3种β-D- Glucuronidase酶学性质
真菌产3种β-D- Glucuronidase酶学性质
作者:
冯世江
文先军
李春
李晖
王小艳
基本信息来源于合作网站,原文需代理用户跳转至来源网站获取
β-D-Glucuronidase
酶学性质
多样性
甘草酸
摘要:
分离筛选到能代谢甘草酸并产生不同产物的3株菌株,其中Penicillium sp.Li-3转化甘草酸生成GAMG,Aspergillus sp.Li-20生成GAMG和甘草次酸,Aspergillus sp.Li-62生成甘草次酸.对这3株菌表达β-D-葡萄糖醛酸苷酶的酶学性质进行了研究,结果表明:Penicillium sp.Li-3、Aspergillus sp.Li-20和Aspergillus sp.Li-62 β-D-葡萄糖醛酸苷酶最适催化pH分别为4.2~4.6,5.8和6.2,最适催化温度为50、45和55℃.Penicillium sp.Li-3表达的β-D-葡萄糖醛酸苷酶Km为0.328 μmol/L,Vmax为0.003 5 mmol/(L·min);Aspergillus sp.Li-20 β-D-葡萄糖醛酸苷酶Km为3.61 mmol/L,Vmax为0.034 mmol/(L·min);而Aspergillus sp.Li-62 β-D-葡萄糖醛酸苷酶Km为0.43 mmol/L,Vmax为0.106 mmol/(L·min).
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文献信息
篇名
真菌产3种β-D- Glucuronidase酶学性质
来源期刊
生物加工过程
学科
工学
关键词
β-D-Glucuronidase
酶学性质
多样性
甘草酸
年,卷(期)
2007,(2)
所属期刊栏目
研究与开发
研究方向
页码范围
17-22
页数
6页
分类号
TQ925
字数
4002字
语种
中文
DOI
10.3969/j.issn.1672-3678.2007.02.004
五维指标
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被引次数趋势
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引文网络
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节点文献
β-D-Glucuronidase
酶学性质
多样性
甘草酸
研究起点
研究来源
研究分支
研究去脉
引文网络交叉学科
相关学者/机构
期刊影响力
生物加工过程
主办单位:
南京工业大学
出版周期:
双月刊
ISSN:
1672-3678
CN:
32-1706/Q
开本:
大16开
出版地:
南京市浦珠南路30号
邮发代号:
创刊时间:
2003
语种:
chi
出版文献量(篇)
1619
总下载数(次)
9
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北京市自然科学基金
英文译名:
Natural Science Foundation of Beijing Province
官方网址:
http://210.76.125.39/zrjjh/zrjj/
项目类型:
重大项目
学科类型:
国家自然科学基金
英文译名:
the National Natural Science Foundation of China
官方网址:
http://www.nsfc.gov.cn/
项目类型:
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学科类型:
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