木豆种子酸性磷酸酯酶AcPase Ⅰ的部分纯化和动力学特性

• 作者: 杨杰 王永峰 董登峰
• 来源期刊: 南方农业学报
• 关键词: 木豆 酸性磷酸酯酶 纯化 动力学 特性
• 年，卷（期）: 2007,（4）
• 所属期刊栏目: 耕作栽培·生理生化
• 页码范围: 386-390
• 页数: 5页
• 分类号: S330.2
• 语种: 中文
• DOI: 10.3969/j.issn.2095-1191.2007.04.009

摘要

以萌发的木豆种子为材料,经过匀浆、硫酸铵分部(20%～60%饱和度)沉淀、DEAE-Sephadex A25离子交换与凝胶柱层析,可得到两个酶活力峰AcPase Ⅰ和AcPaseⅡ.将 AcPase Ⅰ过HA和ConA-Sepharose 4B柱层析后,被纯化了51.3倍,比活性为10.80U/mg.AcPase Ⅰ经PAGE和SDS-PAGE分析都呈现单一蛋白酶带,证明AcPase Ⅰ是单亚基蛋白酶,其亚基分子量约为32kDa.以对硝基苯磷酸作底物时,AcPase Ⅰ最适pH为4.0,最适温度为50℃,Km为2.48mmol/L,专一性常数为1.47U/mM·mg,AcPase Ⅰ对焦磷酸有最小的米氏常数0.15mmol/L,有最大的专一性常数74.63 U/mM·mg.因此,AcPase Ⅰ的这些动力学特性可为今后进一步研究提供理论依据.

作者信息

序号	姓名	单位	发文数	被引次数	H指数	G指数
1	董登峰	广西大学农学院	36	257	8.0	14.0
3	杨杰	广西大学农学院	10	40	4.0	5.0
9	王永峰	广西农业科学院广西作物遗传改良生物技术重点开放实验室	1	4	1.0	1.0