大肠杆菌二硫键形成蛋白A(DsbA)研究进展

• 作者: 关怡新 姚善泾 罗曼
• 来源期刊: 生物工程学报
• 学科: 生物学
• 关键词: DsbA Dsb家族 折叠酶 蛋白质折叠
• 年，卷（期）: 2007,（1）
• 所属期刊栏目: 综述
• 页码范围: 7-15
• 页数: 9页
• 分类号: Q7
• 字数: 8466字
• 语种: 中文
• DOI: 10.3321/j.issn:1000-3061.2007.01.002

摘要

二硫键形成蛋白A(Disulfide bond formation protein A,DsbA)是存在于大肠杆菌周质胞腔内的一种参与新生蛋白质折叠过程中催化二硫键形成的折叠酶.综述了DsbA三维结构、进化过程、协助蛋白质体内外复性方面的研究进展.DsbA比硫氧还原蛋白具有更强的氧化性,其强氧化性来自于Cys30残基异常低的pKa值和不稳定的氧化型结构,通过定点突变的研究表明了Cys30残基是DsbA活性中心最关键的氨基酸残基之一.DsbA不论在体内与目标蛋白融合表达还是在体外以折叠酶形式添加,都能有效地催化蛋白质的折叠复性,同时DsbA还具有部分分子伴侣的活性.

作者信息

序号	姓名	单位	发文数	被引次数	H指数	G指数
1	关怡新	浙江大学化学工程与生物工程学系	67	627	12.0	20.0
2	姚善泾	浙江大学化学工程与生物工程学系	224	2284	23.0	34.0
3	罗曼	浙江大学化学工程与生物工程学系	5	27	3.0	5.0