β2-微球蛋白连续表位的免疫亲和质谱研究

• 作者: 刘宁 刘志强 刘淑莹 黎根
• 来源期刊: 高等学校化学学报
• 学科: 化学
• 关键词: 基质辅助激光解吸电离飞行时间质谱 免疫亲和 β2-微球蛋白 连续表位 单克隆抗体
• 年，卷（期）: 2007,（1）
• 页码范围: 92-96
• 页数: 5页
• 分类号: O629.7|O657.63
• 字数: 3002字
• 语种: 中文
• DOI: 10.3321/j.issn:0251-0790.2007.01.017

摘要

采用Endoproteinase Glu-C,Lys-C和Trypsin 3种蛋白酶分别水解β2-微球蛋白,产生一系列肽段,利用固定在琼脂糖珠上的单克隆抗体与其发生免疫亲和反应.利用基质辅助激光解吸电离飞行时间质谱(MALDI-TOF-MS)技术,对抗原决定簇肽段-抗体复合物进行系统研究,结果表明,与抗体结合部位即连续表位的位点为肽段(59～69)(DWSFYLLYYTE).该研究方法简便、准确,可用来对其它抗原连续表位的快速测定.

作者信息

序号	姓名	单位	发文数	被引次数	H指数	G指数
1	刘志强	中国科学院长春应用化学研究所长春质谱中心	280	3753	31.0	42.0
2	刘淑莹	中国科学院长春应用化学研究所长春质谱中心	228	2807	29.0	40.0
3	刘宁	中国科学院长春应用化学研究所长春质谱中心	96	760	15.0	23.0
4	黎根	中国科学院长春应用化学研究所长春质谱中心	2	7	1.0	2.0