米曲霉蛋白酶动力学特性的研究

• 作者: 张青 梁晓声 许学书 谢静莉
• 来源期刊: 食品科学
• 学科: 生物学
• 关键词: 米曲霉 蛋白酶 动力学
• 年，卷（期）: 2007,（6）
• 所属期刊栏目: 生物工程
• 页码范围: 213-217
• 页数: 5页
• 分类号: Q556.3
• 字数: 3364字
• 语种: 中文
• DOI: 10.3321/j.issn:1002-6630.2007.06.048

摘要

研究了在不同底物浓度、温度和pH下米曲霉蛋白酶水解酪蛋白产生酪氨酸的动力学特性.在反应时间为10 min时,最佳反应温度为50℃,最佳反应pH为9.实验表明米曲霉蛋白酶水解酪蛋白生成酪氨酸的反应符合米氏方程,根据实验数据回归得到温度为40℃时的速度方程为r=0.243Cs/0.0282+Cs,反应速度与氢离子浓度的关系为r=-IgCH++3.14013/0.19759+0.05484(1gCH++3.14013)+(1gCH++3.14013)2.该蛋白酶在50℃下的失活规律符合双指数模型,相对酶活力与时间的关系为a=0.82531e(-0.02169t)+0.17469e(-0.41914t).在4～50℃的范围内,蛋白酶水解反应的活化能Ea为30.67 kJ.还研究了不同化学组分对蛋白酶活力的影响,发现10 mmol/L的H3BO3和Mg2+对该蛋白酶有一定的激活作用,而EDTA、SDS、Zn2+、Mn2+和Sn2+对蛋白酶有明显的抑制作用,10 mmol/L的H2O2对该蛋白酶的抑制作用不明显.

作者信息

序号	姓名	单位	发文数	被引次数	H指数	G指数
1	张青	华东理工大学生物反应器工程国家重点实验室	5	26	2.0	5.0
2	许学书	华东理工大学生物反应器工程国家重点实验室	33	327	10.0	17.0
3	谢静莉	华东理工大学生物反应器工程国家重点实验室	22	197	8.0	14.0
4	梁晓声	华东理工大学生物反应器工程国家重点实验室	1	19	1.0	1.0