N2和H+在固氮酶活性中心金属原子簇中还原位点的分析

• 作者: 关锋 姜伟 李季伦 潘淼 赵德华
• 来源期刊: 科学通报
• 学科: 化学
• 关键词: Azotobacter inelandii变株 固氮酶 N2和H+还原位点 电子传递通路
• 年，卷（期）: 2007,（10）
• 所属期刊栏目: 论文
• 页码范围: 1141-1146
• 页数: 6页
• 分类号: O6
• 字数: 5417字
• 语种: 中文
• DOI: 10.3321/j.issn:0023-074X.2007.10.009

摘要

目前研究表明,固氮酶的生理底物氮气(N2)和质子(H+)在钼铁蛋白中的铁钼辅因子(FeMo-co、)上被还原,但其确切的还原位点尚未确定.对比分析了棕色固氮菌(Azotobacter vinelandii,Av)野生型(WT)与 5 种突变株(包括FeMo-co附近 2 个保守氨基酸α-191Gln 和α-195His 单突变菌株(Qα191K 和 Hα195Q)、FeMo-co 上钼原子相连的高柠檬酸突变株(nifv-)以及α-191Gln 和α-195Hns 与高柠檬酸的双突变菌株(Qα191K/nif-和 Hα195Q/nifv-))固氮酶催化还原 N2 和 H+活性的变化,结果表明,N2 在靠近 FeMo-co中心硫原子(S2B)的 Fe2 和 Fe6 上络合和还原,FeMo-co 上的钼原子是 H+还原的位点.结合生物信息学分析结果显示,[8Fe7S] 和 FeMo-co 之间可能存在两条平行的电子传递通路.

作者信息

序号	姓名	单位	发文数	被引次数	H指数	G指数
1	李季伦	中国农业大学农业生物技术国家重点实验室生物学院微生物与免疫学系	49	572	13.0	22.0
2	姜伟	中国农业大学农业生物技术国家重点实验室生物学院微生物与免疫学系	25	156	8.0	11.0
3	潘淼	中国农业大学农业生物技术国家重点实验室生物学院微生物与免疫学系	2	5	2.0	2.0
4	关锋	中国农业大学农业生物技术国家重点实验室生物学院微生物与免疫学系	1	2	1.0	1.0
5	赵德华	中国农业大学农业生物技术国家重点实验室生物学院微生物与免疫学系	3	23	2.0	3.0