榆干离褶伞溶栓酶的纯化及酶学性质研究

• 作者: 沈明花 金成俊
• 来源期刊: 食品与发酵工业
• 学科: 工学
• 关键词: 榆干离褶伞 溶栓酶 纯化 溶栓活性
• 年，卷（期）: 2007,（8）
• 所属期刊栏目: 研究报告
• 页码范围: 45-47
• 页数: 3页
• 分类号: TS2
• 字数: 2378字
• 语种: 中文

摘要

采用离子交换层析、凝胶过滤层析及快速蛋白液相色谱等蛋白质分离纯化技术,从榆干离褶伞菌丝体中纯化一种溶栓酶,并探讨各种因子对榆干离褶伞溶栓酶活性的影响,观察溶栓酶对纤维蛋白及纤维蛋白原的水解特征和酰胺水解活性.实验结果表明,其分子质量约为50 ku,该酶的最适pH和最适温度为pH 6.0,35℃,并对tPA底物S-2288最敏感.Mn2+和Mg2+激活酶活性,而Cu2+,EDTA对酶活有抑制作用.该酶不仅直接水解纤维蛋白,还可以水解纤维蛋白原.榆干离褶伞很有潜力成为治疗血栓的新的药物来源.