嗜热芽孢杆菌蛋白酶HS08的分离纯化研究

• 作者: 应铁进 戴德慧 活泼 蒋家新 黄光荣
• 来源期刊: 食品科学
• 学科: 生物学
• 关键词: 中性蛋白酶 纯化 特性 嗜热芽孢杆菌 丝氨酸族蛋白酶
• 年，卷（期）: 2007,（4）
• 所属期刊栏目: 生物工程
• 页码范围: 179-182
• 页数: 4页
• 分类号: Q814
• 字数: 2990字
• 语种: 中文
• DOI: 10.3321/j.issn:1002-6630.2007.04.040

摘要

从高温土壤中分离得到的一株产耐热中性蛋白酶的嗜热芽孢杆菌,该菌分泌的胞外蛋白酶粗酶液经80%饱和度硫酸铵沉淀、DEAE-Sepharose Fast Flow阴离子交换层析和Superdax75凝胶层析分离纯化后,纯化倍数提高4.36倍,得率为5.3%,经SDS-PAGE电泳测得其分子量为30.6kDa.酶的最适温度与pH实验表明,该酶最适温度为65℃、最适pH为7.5,并且该酶在50℃时表现出1h以上的稳定性.该蛋白酶的活性受到丝氨酸族蛋白酶专一性抑制PMSF和金属离子螯合剂EDTA强烈抑制,Zn2+能提高酶活性,因此该蛋白酶为Zn2+激活的丝氨酸族蛋白酶.

作者信息

序号	姓名	单位	发文数	被引次数	H指数	G指数
1	蒋家新	中国计量学院生命科学学院	41	366	11.0	15.0
2	应铁进	浙江大学生物系统工程与食品科学学院	88	1408	23.0	33.0
3	黄光荣	浙江大学生物系统工程与食品科学学院	31	496	14.0	21.0
5	活泼	浙江科技学院生物与化学工程学院	30	446	11.0	20.0
8	戴德慧	浙江科技学院生物与化学工程学院	37	224	8.0	13.0