单纯疱疹病毒糖蛋白B的结构与功能区

• 作者: 冯非 孟祥俊 李小静 贺冰
• 来源期刊: 国际病毒学杂志
• 关键词: 信号肽 由氨基端1～30aa组成
• 年，卷（期）: 2008,（1）
• 页码范围: 23-27
• 页数: 5页
• 字数: 3540字
• 语种: 中文
• DOI: 10.3760/cma.j.issn.1673-4092.2008.01.007

摘要

单纯疱疹病毒1(HSV-1)是双链线性DNA包膜病毒,其DNA编码至少有11种特异型的糖蛋白,其中gB、gD、gH和gL是病毒复制、穿入、病毒胞间扩散和病毒囊膜与感染的细胞膜融合必须糖蛋白[1～5].gB是病毒囊膜的组成部分,是HSV-1感染晚期糖蛋白,在感染的细胞中,gB是跨膜蛋白,穿膜时是以二聚体和糖基化形式由胞外区穿向细胞膜,存在于感染细胞的胞膜上、内质网、高尔基复合体和核膜上.HSV-1 gB在疱疹病毒家族中是高度保守蛋白,各毒株间差异较小,且与所有的疱疹类病毒亚群有较大的同源性[6～9];gB是病毒复制必须的多功能蛋白,是宿主免疫反应的主要靶抗原,能诱导细胞免疫、体液免疫和细胞毒T淋巴细胞反应[10～14].鉴于gB蛋白的多种生物活性,近年来许多学者对gB的抗原和功能区进行大量研究.HSV-1 gB由UL27基因编码,全长2172bp,编码904氨基酸,由-30(有的是29)氨基酸序列组成的信号肽、-696氨基酸序列组成的在氨基端具有亲水性的胞外区、-69氨基酸序列组成的具有疏水性的跨膜区、-109氨基酸序列组成的羧基端具有极性胞内区[15].HSV-1 gB含有6个一致序列N-连接糖基化位点和10个半胱氨酸序列,在与gB同源序列中是高度保守序列,这些结构是整个分子内的重要结构[16].

作者信息

序号	姓名	单位	发文数	被引次数	H指数	G指数
1	贺冰		46	212	9.0	12.0
2	孟祥俊		10	54	4.0	7.0
3	冯非		7	7	2.0	2.0
4	李小静		1	2	1.0	1.0