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摘要:
目的 纯化重组人睫状神经营养因子(rhCNTF).方法 破菌液上清经硫酸铵分级沉淀和G-25脱盐后,用Q Sepharose FF阴离子交换层析初纯,再经Superdex 75 prep grade凝胶过滤精制,并对纯化产物进行各项检测.结果 纯化的rhCNTF纯度达95%以上,蛋白浓度约为2 mg/ml,收率约30%,相对分子质量21 600,等电点为6.15,与理论值相符合.Western blot检测证明纯化蛋白能够与特异性抗体结合,并能够明显刺激鸡胚背根神经节突触生长.结论 采用盐析、离子交换、凝胶过滤等方法有机组合,成功分离纯化了rhCNTF蛋白.
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文献信息
篇名 重组人睫状神经营养因子的纯化
来源期刊 中国生物制品学杂志 学科 医学
关键词 重组人睫状神经营养因子 纯化 免疫原性 生物学活性
年,卷(期) 2008,(1) 所属期刊栏目 实验技术
研究方向 页码范围 62-64
页数 3页 分类号 R338
字数 1966字 语种 中文
DOI 10.3969/j.issn.1004-5503.2008.01.020
五维指标
作者信息
序号 姓名 单位 发文数 被引次数 H指数 G指数
1 张光勋 湖北丝宝药业有限公司生命科学研究所 4 17 2.0 4.0
2 周虎 湖北丝宝药业有限公司生命科学研究所 2 4 2.0 2.0
3 朱俊铭 湖北丝宝药业有限公司生命科学研究所 2 4 2.0 2.0
4 雷继军 湖北丝宝药业有限公司生命科学研究所 1 2 1.0 1.0
5 张晓林 湖北丝宝药业有限公司生命科学研究所 1 2 1.0 1.0
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研究主题发展历程
节点文献
重组人睫状神经营养因子
纯化
免疫原性
生物学活性
研究起点
研究来源
研究分支
研究去脉
引文网络交叉学科
相关学者/机构
期刊影响力
中国生物制品学杂志
月刊
1004-5503
22-1197/Q
大16开
长春市西安大路3456号
12-128
1988
chi
出版文献量(篇)
5980
总下载数(次)
27
总被引数(次)
20856
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