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摘要:
目的:获得Scytovirin(SVN)蛋白及其多克隆抗体.方法:按照NCBI上公布的SVN基因序列设计合成引物,合成SVN基因,构建pET32c-SVN原核表达重组质粒,经限制性酶切分析、DNA序列测定插入片段正确;将该重组质粒转化大肠杆菌BL21(DE3),IPTG诱导重组蛋白表达;用离子交换层析法及金属亲合层析法纯化蛋白,采用Tris-Tricine系统分析;以经过纯化的蛋白为抗原免疫白兔,制备SVN多克隆抗体.结果:对表达产物进行了分离纯化,SVN纯度达到91%;用纯化的样品制备了多克隆抗体,抗血清效价为1∶102 400.结论:SVN在大肠杆菌表达系统中获得了高效可溶表达,并制备了其多克隆抗体,为进一步深入研究SVN提供了材料.
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文献信息
篇名 Scytovirin在大肠杆菌中的可溶性表达
来源期刊 生物技术通讯 学科 生物学
关键词 Scytovirin 可溶性表达 多克隆抗体
年,卷(期) 2008,(1) 所属期刊栏目 研究报告
研究方向 页码范围 14-16
页数 3页 分类号 Q78
字数 2599字 语种 中文
DOI 10.3969/j.issn.1009-0002.2008.01.005
五维指标
作者信息
序号 姓名 单位 发文数 被引次数 H指数 G指数
1 游松 65 424 9.0 20.0
2 刘刚 军事医学科学院生物工程研究所 32 168 7.0 11.0
3 戴红梅 军事医学科学院生物工程研究所 19 88 6.0 8.0
4 冯欣 军事医学科学院生物工程研究所 1 3 1.0 1.0
8 汤国营 军事医学科学院生物工程研究所 12 94 6.0 9.0
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研究主题发展历程
节点文献
Scytovirin
可溶性表达
多克隆抗体
研究起点
研究来源
研究分支
研究去脉
引文网络交叉学科
相关学者/机构
期刊影响力
生物技术通讯
双月刊
1009-0002
11-4226/Q
16开
北京丰台东大街20号
82-196
1989
chi
出版文献量(篇)
4313
总下载数(次)
22
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