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摘要:
目的:表达和纯化半乳糖凝集素-1融合蛋白.方法:用PCR方法从乳腺文库中扩增半乳糖凝集素-1编码序列,将其以正确相位与pGEX-KG载体中的GST编码序列融合,将重组质粒转化大肠杆菌DH5α后,用谷胱甘肽-Sepharose 4B纯化融合蛋白,并用Western印迹检测融合蛋白的表达.结果:构建得到半乳糖凝集素-1的融合蛋白表达载体;Western印迹检测表明,GST-半乳糖凝集素-1融合蛋白成功表达,并纯化得到融合蛋白.结论:克隆和表达了半乳糖凝集素-1基因,并得到纯化的融合蛋白.
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内容分析
关键词云
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文献信息
篇名 半乳糖凝集素-1的融合克隆及纯化
来源期刊 生物技术通讯 学科 生物学
关键词 半乳糖凝集素-1 克隆 表达 融合蛋白
年,卷(期) 2008,(1) 所属期刊栏目 研究报告
研究方向 页码范围 31-33
页数 3页 分类号 Q78
字数 2568字 语种 中文
DOI 10.3969/j.issn.1009-0002.2008.01.010
五维指标
作者信息
序号 姓名 单位 发文数 被引次数 H指数 G指数
1 张浩 军事医学科学院生物工程研究所 59 336 8.0 16.0
2 杨智洪 军事医学科学院生物工程研究所 10 30 3.0 4.0
3 王晓辉 军事医学科学院生物工程研究所 9 30 3.0 5.0
4 叶棋浓 军事医学科学院生物工程研究所 138 519 11.0 17.0
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研究主题发展历程
节点文献
半乳糖凝集素-1
克隆
表达
融合蛋白
研究起点
研究来源
研究分支
研究去脉
引文网络交叉学科
相关学者/机构
期刊影响力
生物技术通讯
双月刊
1009-0002
11-4226/Q
16开
北京丰台东大街20号
82-196
1989
chi
出版文献量(篇)
4313
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22
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